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猪瘟病毒E2重组蛋白纯化和复性条件的研究
Study on purification and renaturation conditions of recombinant E2 proteins of classical swine fever virus作者机构：中国农业科学院兰州兽医研究所农业部畜禽病毒学重点开放实验室甘肃兰州730046 西北农林科技大学动物科技学院陕西杨凌712100
出 版 物：《中国兽医科技》 (Chinese Journal of Veterinary Science and Technology)
年 卷 期：2005年第35卷第4期
页 面：251-255页
核心收录：
学科分类：0710[理学-生物学] 090601[农学-基础兽医学] 07[理学] 08[工学] 09[农学] 0906[农学-兽医学] 071007[理学-遗传学] 0901[农学-作物学] 0836[工学-生物工程] 090102[农学-作物遗传育种]
基 金：社会公益研究专项资助重点项目(2001DIA10006)
摘 要：对猪瘟病毒(CSFV) C株、LT株E2基因主要抗原区在pGEX系列表达载体中原核表达的融合蛋白进行了变性、复性和纯化回收试验。用建立的变性、复性和纯化方法,获得了可溶性的纯化蛋白E2,其纯度达70%,回收率为10%。对复性纯化的E2蛋白进行了免疫活性检测,结果表明,其比未纯化蛋白的免疫活性高20倍左右。
