胸腺素α1串联体的表达、纯化及生物学活性检测

作     者：宫照龙 徐义辉 展瑞 高昱 蒋作君 

作者机构：滨州医学院免疫学教研室滨州256603 

出 版 物：《中国生物制品学杂志》 (Chinese Journal of Biologicals)

年 卷 期：2005年第18卷第2期

页      面：111-113,122页

核心收录：

学科分类：0710[理学-生物学] 07[理学] 1001[医学-基础医学(可授医学、理学学位)] 08[工学] 09[农学] 100102[医学-免疫学] 071007[理学-遗传学] 0901[农学-作物学] 0836[工学-生物工程] 090102[农学-作物遗传育种] 10[医学] 

主　　题：生物学活性 串联表达 纯化 胸腺素α1 蛋白 基因 ET 偏爱密码子 IPTG 诱导表达 

摘      要：目的 表达胸腺素α1 (Thymosinalpha1,Tα1 )三串体 ,并进行纯化及生物学活性鉴定。方法 使用大肠杆菌偏爱密码子 ,人工合成Tα1 三串体 (Tα1 ③ )基因 ,在表达载体pET -2 2b(+)中克隆 ,转化大肠杆菌BL2 1(DE3) ,IPTG诱导表达 ,经DEAE SepharoseFF阴离子柱纯化Tα1 ③蛋白 ,采用Westernblot鉴定表达产物 ,MTT法检测其生物学活性。结果 获得了纯化的Tα1 ③蛋白 ,相对分子质量约为 10 0 0 0 ,并具有Tα1 ③的生物学活性。结论 利用基因串联表达小分子多肽是一种可行的方法。