由稻瘟菌引起的稻瘟病是导致水稻减产的主要病害之一。稻瘟菌在侵染植物的过程中伴随着无毒效应蛋白(Avr蛋白)的分泌,这些效应蛋白可以外泌到寄主细胞中被特定的抗性蛋白(R蛋白)识别,并激发寄主的过敏性坏死反应。目前已发现的无毒效应蛋白之间序列同源性低,其表达的蛋白结构功能和生化机制尚不完全明确。AvrPib是稻瘟菌中的一个无毒基因,目前对该基因的研究报道还较少。本研究解析了AvrPib的晶体结构,并通过蛋白质数据库比对发现AvrPib在结构上与MAX(Magnaporthe AVRs and ToxB)类效应蛋白高度相似,在其表面存在一块由赖氨酸和精氨酸构成的正电荷区域。将该正电荷区域中5个关键氨基酸残基全部突变后不会破坏AvrPib二级结构的稳定性,但会使得AvrPib的无毒功能丧失,且突变后的AvrPib不能定位到寄主细胞核中。通过比对其他小种中无功能的AvrPib发现,其疏水核心的两个缬氨酸(V39和V58)突变后会改变AvrPib的二级结构,从而导致AvrPib无毒功能的丧失。综上所述,本研究结果表明AvrPib表面的正电荷区和其稳定的疏水核心均有助于AvrPib被Pib特异性识别,从而发挥其无毒功能。本研究结果也为后续研究无毒效应蛋白与植物抗病蛋白共进化机制提供了结构基础和借鉴。
暂无评论