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中华医学会第十四届骨科学术会议暨第七届COA国际学术大会

作者： jie liu jian wang Department Of Orthopaedics XinQiao Hospital

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Bcl-2家族对线粒体质量控制的调控研究

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中国药理学通报 2015年第12期31卷 1633-1636页

作者：孙秀玉刘立亚吴宥熹黄秀兰中央民族大学中国少数民族传统医学国家民委-教育部重点实验室北京100081

线粒体质量控制是维持细胞生存及生存状态的重要机制,通过对线粒体形态、数量与质量的多维调控,维持细胞内稳态。研究发现Bcl-2家族与线粒体多种功能的调控密切相关,并参与调控线粒体自噬/细胞凋亡互调节及线粒体分裂、融合的动态变化,... 详细信息

线粒体质量控制是维持细胞生存及生存状态的重要机制,通过对线粒体形态、数量与质量的多维调控,维持细胞内稳态。研究发现Bcl-2家族与线粒体多种功能的调控密切相关,并参与调控线粒体自噬/细胞凋亡互调节及线粒体分裂、融合的动态变化,是线粒体质量控制的关键调控因子。该文主要综述Bcl-2家族对线粒体质量控制的影响及其主要调控机制。

关键词： Bcl-2家族蛋白线粒体质量控制线粒体自噬细胞凋亡线粒体分裂与融合 bnip3 PINK1-Parkin通路

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bnip3介导退变性髓核细胞死亡信号转导的研究

BNIP3介导退变性髓核细胞死亡信号转导的研究

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作者：刘杰第三军医大学

学位级别：博士

研究背景椎间盘退变性疾病是骨科最常见病种之一，不仅为患者及家庭带来了痛苦，也给社会造成了极大的经济负担。椎间盘退变过程中，椎间盘组织显示出明显的组织结构学改变，比如髓核组织脱水、细胞死亡、纤维环断裂及终板软骨钙化变薄... 详细信息

研究背景椎间盘退变性疾病是骨科最常见病种之一，不仅为患者及家庭带来了痛苦，也给社会造成了极大的经济负担。椎间盘退变过程中，椎间盘组织显示出明显的组织结构学改变，比如髓核组织脱水、细胞死亡、纤维环断裂及终板软骨钙化变薄等。与此同时，椎间盘内的营养代谢也发生了显著改变，目前研究证实，在椎间盘退变过程中，髓核细胞的死亡与营养代谢有着密切关系。 bnip3蛋白是目前已知的与营养代谢有关的促细胞死亡蛋白之一，通常情况下在细胞内不表达或低表达，当细胞应激时，bnip3蛋白表达上调，并与线粒体外膜相结合，导致线粒体膜电位丧失、通透性增加、线粒体内促死亡蛋白释放，最终诱导细胞死亡。凋亡诱导因子（AIF）是目前已知的诱导非经典性细胞死亡的蛋白之一，正常情况下存在于线粒体基质内，当线粒体外膜通透性增加，AIF从线粒体内释放并转位细胞核，导致细胞核发生大片段DNA断裂。因此，我们假设当椎间盘发生退变时，局部髓核组织内营养代谢发生显著改变，bnip3蛋白表达异常增加，最终通过经典的和/或非经典的细胞死亡通路导致髓核细胞死亡。目的证实bnip3蛋白参与了退变性椎间盘髓核细胞死亡，通过抑制bnip3蛋白表达可以延缓甚至中断椎间盘髓核细胞死亡，由此阻止椎间盘退变的进一步发展，为退变性椎间盘疾病的生物治疗提供新的理论依据。方法 1．大鼠尾椎间盘髓核细胞的体外分离培养及鉴定取健康SD大鼠尾椎间盘髓核细胞，在含有10%灭活FBS的DMEM/F12培养液中培养，倒置相差显微镜下观察原代细胞形态，爬片培养后进行甲苯胺蓝、HE、聚集蛋白聚糖和II型胶原免疫组织化学染色，透射电镜观察，对髓核细胞体外的生物学特性进行研究。 ***3在退变性髓核细胞中表达的实验研究体外通过营养剥夺（无糖、无血清、低氧）模拟体内椎间盘退变微环境，测定在正常培养环境及营养剥夺培养环境下，髓核细胞死亡率、线粒体膜电位、Caspase酶活性变化以及bnip3、AIF表达量改变及其细胞内定位。 3．髓核细胞bnip3过表达及抑制实验通过构建慢病毒载体，在髓核细胞内分别过表达及抑制bnip3蛋白，通过免疫细胞化学及细胞器蛋白定量技术，分析bnip3蛋白与髓核细胞死亡之间的联系及其机制。 4．动物模型实验构建椎间盘退变动物模型，建模后即刻、2周、4周及8周，通过MRI及椎间盘组织学染色评估椎间盘退变效果，利用免疫组织化学及PCR技术，分析bnip3蛋白表达与椎间盘退变之间的关系。结果 1．大鼠尾椎间盘髓核细胞生物学特性 1.1大鼠尾椎间盘髓核细胞：1、倒置显微镜下观察，原代大鼠尾椎间盘髓核细胞呈类圆形，体积较大，折光强，5d始有细胞贴壁，细胞呈多角形或短梭形，12d14d细胞生长进入指数期，约21d时，细胞长满瓶壁，可进行传代；2、大鼠尾椎间盘髓核细胞活力测定，初次分离时细胞活力约95%～97%，原代培养期间，细胞活力维持在98%～100%，第一次传代后，细胞活力仍保持98%100%；3、大鼠尾椎间盘髓核细胞行甲苯胺蓝染色显示强阳性，HE组织学染色显示细胞核、细胞质着色明显，界限清晰，II型胶原蛋白、聚集蛋白聚糖免疫细胞化学染色呈阳性；4、细胞透射电镜显示原代大鼠尾椎间盘髓核细胞内线粒体少，细胞质内有大量糖原颗粒。 1.2通过对大鼠尾椎间盘髓核细胞的培养及观察，原代细胞取材容易，但分离出的细胞较少，生长缓慢，而传代后髓核细胞生长速度加快，数量多，适合进一步实验需要，因此后续实验均采用第一代的髓核细胞进行。 2．营养剥夺诱导髓核细胞bnip3表达及AIF细胞核转位 real-time PCR、细胞免疫荧光染色及Western Blot显示对照组细胞低表达bnip3，蛋白主要位于胞浆，实验组显示随营养剥夺时间延长，bnip3表达呈上升趋势，在48h明显增加，且bnip3与线粒体相结合；流式细胞仪检测发现细胞死亡及线粒体膜电位在正常对照组无明显变化，而在实验组随培养时间延长细胞死亡增加、膜电位降低。与此同时，实验组组研究发现，线粒体基质内的AIF蛋白表达虽然未发生明显改变，但AIF逐渐从线粒体基质中释放出来并转移至细胞核内。 3．过表达及抑制bnip3蛋白对髓核细胞的影响 3.1通过体外构建慢病毒及RNA干扰技术，实现细胞内bnip3蛋白过表达及表达抑制，发现：1、bnip3过表达可急剧降低细胞在退变环境中的生存率，而细胞死亡显著增加；2、通过RNAi抑制bnip3蛋白表达后，可增强细胞在退变环境下的耐受性，增加细胞活性。 3.2bnip3过表达及抑制实验时，通过细胞器AIF蛋白定量检测发现：1、BNI

关键词：髓核细胞细胞死亡信号转导椎间盘退变 bnip3 AIF 线粒体

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bnip3在肝癌细胞抵抗失巢凋亡中的分子机制

BNIP3在肝癌细胞抵抗失巢凋亡中的分子机制

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作者：孙磊山东大学

学位级别：硕士

肝癌是一种全球性的高发病率和高死亡率的恶性肿瘤。其中,肝癌转移是其导致死亡的最主要原因。因此有效预防和治疗肝癌受到了广泛关注,对肝癌转移的细胞和分子机制的研究将有助于缓解肝癌对人类的威胁。肿瘤转移包括一系列连续事件,主... 详细信息

肝癌是一种全球性的高发病率和高死亡率的恶性肿瘤。其中,肝癌转移是其导致死亡的最主要原因。因此有效预防和治疗肝癌受到了广泛关注,对肝癌转移的细胞和分子机制的研究将有助于缓解肝癌对人类的威胁。肿瘤转移包括一系列连续事件,主要包括上皮间充质细胞转换(EMT),肿瘤迁移,抵抗失巢凋亡,血管和淋巴管发生。其中,肿瘤细胞抵抗失巢凋亡的能力是指肿瘤细胞脱离基质后能够抵抗由整合素等诱导的凋亡。失去这种能力的肿瘤细胞脱离细胞基质后会在包含局部粘着斑激酶等因子的作用下发生凋亡。抵抗失巢凋亡的能力使得肿瘤细胞能够在脱离基质后进入血液循环,到达远处器官后再贴壁、生长增殖。因此肿瘤对失巢凋亡的抵抗能力在肿瘤转移中发挥重要作用。然而,肿瘤细胞抵抗失巢凋亡能力的分子调控机制研究尚未完全阐明。本课题组在前期的研究中利用多聚2-羟乙基甲基丙烯酸脂(poly HEMA)铺板使肝癌细胞脱离基质而悬浮生长的特性,成功构建了肝癌转移的细胞模型；并使用基因芯片比对贴壁生长和悬浮生长的肝癌细胞后发现,Bcl-2nineteen-kilodalton interacting protein3, bnip3在悬浮生长的肝癌细胞中表达明显上调。bnip3属于BCL2家族的一类非典型的、仅有BH3结构域的促凋亡蛋白家族成员,它的表达水平主要受低氧诱导因子HIF-1α (hypoxia inducible factors-1α, HIF-1α)的调控。bnip3在恶性胶质瘤、宫颈癌等许多肿瘤组织中表达上调,而在胰腺导管癌中表达下调。bnip3在肝癌转移中的功能及机制至今尚不明确。本课题成功构建了人bnip3真核表达和靶向bnip3的shRNA表达载体,验证了两种载体的有效性,并检测了其对自噬的影响。同时,我们利用肝癌转移的细胞模型,明确了bnip3在悬浮肝癌细胞中的表达情况及其分子调控机制；通过对AKT/ERK和mTOR等信号通路的研究进一步确定了bnip3能够通过自噬介导肝癌细胞抵抗失巢凋亡能力的效应和机制。通过对bnip3对肝癌细胞抵抗失巢凋亡分子机制的研究,为临床上判断肝癌预后及靶向治疗提供了新的思路和方法。目的 1构建人bnip3的真核表达载体和ShRNA表达载体,验证其有效性及其对肝癌细胞自噬的影响。 2在失巢前后的肝癌细胞中检测bnip3的表达情况,并同时检测自噬的发生情况。 3研究抵抗失巢凋亡的肝癌细胞中调控bnip3表达的分子机制及bnip3与自噬之间相互作用的分子调控机制。 4研究bnip3在肝癌细胞抵抗失巢凋亡中发挥作用的分子机制。方法 1人bnip3的真核表达载体和ShRNA表达载体的构建及其对肝癌细胞自噬的影响 1.1人bnip3的真核表达载体和shRNA表达载体的构建与验证从人肝癌细胞系BEL7402中,通过RT-PCR扩增人bnip3基因编码区序列,酶切后插入pcDNA3.1-His-C载体,以此构建重组的pcDNA3.1-bnip3真核表达载体。同时构建靶向人bnip3基因的shRNA表达载体pSilencer-bnip3。分别经测序、酶切、RT-PCR和Western blot等方法对重组载体是否构建成功进行验证。 1.2研究人bnip3的真核表达载体和shRNA表达载体对肝癌细胞自噬的影响肝癌细胞系BEL7402稳定传代后以1.5×105／孔的细胞数接种于12孔板,在75%汇合度时进行细胞转染。将bnip3真核表达载体和ShRNA表达载体分别按Lipofectamine2000TM转染说明书(每孔中质粒的转染量为2.4u g,脂质体4.8μL)转染进入肝癌细胞24h后提取总蛋白,通过采用Western blot检测自噬标志物LC3蛋白的剪切,研究bnip3过表达和抑制时对肝癌细胞自噬的影响。 2动态模拟肝癌细胞转移的过程 2.1肝癌转移的细胞模型的建立肝癌细胞系BEL7402使用加入10%胎牛血清的RPMI1640培养液,在37℃、5%CO2培养条件下培养条件下培养至对数生长期,使用含0.25%含EDTA的胰蛋白酶消化成单细胞悬液,加入含10%胎牛血清的RPMI1640培养液终止消化并调整细胞悬液密度至3×105/L后,加入在紫外灯下照射过夜晾干的poly-HEMA(终浓度3.6mg/cm2)培养板中继续培养24h,得到失巢状态的肝癌细胞。 2.2动态模拟肝癌细胞转移过程取对数生长期的BEL7402细胞,使用含0.02%EDTA的胰酶的消化成单细胞悬液后,用含10%FBS的RPMI1640培养液调整细胞浓度至3×105/mL,然后按正常细胞培养板的体积要求将单细胞悬液分别加入普通培养板和poly HEMA板中,在5%C

关键词：失巢凋亡转移 bnip3 表达载体 shRNA 肝癌

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bnip3 is a mediator of TNF-induced necrotic cell death

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APOPTOSIS 2011年第2期16卷 114-126页

作者： Kim, Jee-Youn Kim, Yong-Jun Lee, Sun Park, Jae-Hoon Kyung Hee Univ Sch Med Dept Pathol & Med Sci Seoul 130701 South Korea Kyung Hee Univ Sch Med Engn Res Ctr Bioreact React Oxygen Species Seoul 130701 South Korea

Tumor necrosis factor (TNF) is a pleiotropic cytokine involved in immune modulation, inflammatory reactions, and target cell death in many pathologic conditions. The cell death pathways triggered by TNF include the caspase-8/Bid-dependent apoptotic pathway and the caspase-independent necrosis pathway (necroptosis). While the signaling pathways activated after binding of TNF to the TNF receptor (TNFR) and subsequent insertion of Bid/Bax/Bik into the outer mitochondrial membrane are relatively well known, other cell death pathways and the participating signaling molecules remain to be clarified. bnip3 is a pro-death protein and a member of the BH3-only Bcl-2 family. When ectopically overexpressed or induced by hypoxia, bnip3 induces various types of cell death via mitochondrial or non-mitochondrial death cascades. In this study using A549 alveolar epithelial cells of the lung, we show that bnip3 is transcriptionally and translationally upregulated by TNF, and its expression level determines the sensitivity to necroptosis induced by TNF. However, bnip3 does not appear to be involved in caspase-8/Bid-dependent apoptotic cell death in these alveolar lung cells. Finally, we show that the generation of reactive oxygen species (ROS) is essential for mitochondrial insertion of bnip3, which is an important step in bnip3-induced mitochondrial catastrophe. Our results indicate that bnip3 is a candidate therapeutic target in pathologic conditions in which TNF causes tissue damage.

关键词： bnip3 TNF Cell death Reactive oxygen species

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Truncated forms of bnip3 act as dominant negatives inhibiting hypoxia-induced cell death

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BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-MOLECULAR BASIS OF DISEASE 2011年第3期1812卷 302-311页

作者： Bristow, Nicolle Burton, Teralee R. Henson, Elizabeth S. Ong-Justiniano, Coleen Brown, Michelle Gibson, Spencer B. Manitoba Inst Cell Biol Winnipeg MB R3E 0V9 Canada Univ Manitoba Winnipeg MB Canada

bnip3 (Bcl-2/adenovirus E1B Nineteen Kilodalton Interacting Protein) is a pro-cell death member of the Bcl-2 family of proteins. Its expression is induced by the transcription factor Hypoxia Inducible Factor-1 (HIF-1) under conditions of low oxygen (hypoxia) and is found over expressed in hypoxic regions of many tumors. When over expressed, bnip3 induces cell death through induction of mitochondrial dysfunction that is dependent on the presence of bnip3's TM domain. Herein, we have determined that the SkOv3 ovarian cancer cell line expresses a truncated bnip3 protein, which results in the elimination of the transmembrane domain. Truncation that eliminates all four domains of bnip3 protein also inhibits hypoxia-induced cell death in SkOv3, HEK293. U251 and MCF-7 cells. Three different mutations in a bnip3 expression vector that lead to a truncated bnip3 protein, lacking TM domain only, or lacking CD. BH3, and TM domains resulted in inhibition of hypoxia-induced cell death when transfected into HEK293 cells. We found that truncated bnip3 failed to associate with the mitochondria and the truncated bnip3 lacking all four domains can bind to wild type bnip3. Taken together, truncation of bnip3 could be a novel mechanism for cancer cells to avoid hypoxia-induced cell death mediated by bnip3 over expression. (C) 2010 Elsevier B.V. All rights reserved.

关键词： Bcl-2 family Hypoxia Normoxia bnip3 Cell death and cancer

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依那西普对脑缺血再灌注大鼠脑组织中bnip3、Caspase-3的表达的影响

依那西普对脑缺血再灌注大鼠脑组织中BNIP3、Caspase-3的表达的影...

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作者：周道中南大学

学位级别：硕士

目的：观察注射用重组人Ⅱ型肿瘤坏死因子受体-抗体融合蛋白(依那西普)对脑缺血再灌注大鼠的神经行为评分、病理形态学、大脑皮质TNF-α/bnip3/Caspase-3表达的影响,探讨早期使用依那西普对脑缺血再灌注损伤的作用及机制,为临床治疗脑... 详细信息

目的：观察注射用重组人Ⅱ型肿瘤坏死因子受体-抗体融合蛋白(依那西普)对脑缺血再灌注大鼠的神经行为评分、病理形态学、大脑皮质TNF-α/bnip3/Caspase-3表达的影响,探讨早期使用依那西普对脑缺血再灌注损伤的作用及机制,为临床治疗脑缺血再灌注损伤提供实验基础依据。方法：健康雄性清洁级雄性SD大鼠75只,随机分为5组：假手术组、模型组(MCAO+生理盐水)、依那西普0.2mg/kg组、依那西普0.4mg/kg组、依那西普0.8mg/kg组。建模后1d、2d、5d,进行神经功能缺损评分；再灌注4h予以生理盐水或依那西普干预(侧脑室内注射)；再灌注1d、2d、5d共3个时间点处死大鼠,分别行HE染色观察病理组织学形态变化；免疫组化法检测fNF-α、bnip3. Caspase-3的表达变化,用SPSS17.0进行统计分析。结果： 1、大鼠脑缺血再灌注术后,出现不同程度的神经功能障碍。依那西普组的神经功能缺损评分比模型组低(P<0.05)；依那西普组间比较,差异有显著性(P<0.05),随依那西普剂量的增加,调节作用增强。 2、脑组织病理观察：模型组神经细胞体积明显缩小,染色加深,核固缩,可见筛状坏死灶。依那西普组可见神经细胞水肿,部分坏死,但存活的神经细胞较模型组多。 3、各组大鼠脑免疫组化结果：1)依那西普组较模型组TNF-α、 bnip3、Caspase-3表达减少,相同时间点比较差异有显著性(P<0.05)。2)依那西普组各剂量组之间Caspase-3表达的比较：除5d时依那西普0.2mg/kg组和依那西普0.4mg/kg组间差异无显著性(P>0.05),其余时间点各剂量组问差异均有显著性(P<0.05)。3)依那西普组各剂量组之间TNF-α、bnip3表达的比较：相同时间点,各剂量组间差异均有显著性(P<0.05)。结论： 1.依那西普对脑缺血再灌注有保护作用,其保护作用和药物剂量有关。 2.依那西普可以通过下调Caspase依赖途径中的Caspase-3的表达,抑制神经细胞凋亡；依那西普可以抑制Caspase细胞凋亡途径中bnip3的表达,起抗凋亡作用。

关键词：依那西普细胞凋亡 TNF-α bnip3 Caspase-3

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bnip3 impairs mitochondrial bioenergetics and stimulates mitochondrial turnover

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CELL DEATH AND DIFFERENTIATION 2011年第4期18卷 721-731页

作者： Rikka, S. Quinsay, M. N. Thomas, R. L. Kubli, D. A. Zhang, X. Murphy, A. N. Gustafsson, A. B. Univ Calif San Diego Skaggs Sch Pharm & Pharmaceut Sci Dept Pharmacol La Jolla CA 92093 USA

bnip3 (Bcl-2/adenovirus E1B 19-kDa-interacting protein 3) is a mitochondrial BH3-only protein that contributes to cell death through activation of the mitochondrial pathway of apoptosis. bnip3 is also known to induce autophagy, but the functional role of autophagy is unclear. In this study, we investigated the relationship between mitochondrial dysfunction and upregulation of autophagy in response to bnip3 in cells lacking Bax and Bak. We found that bnip3 induced mitochondrial autophagy in the absence of mitochondrial membrane permeabilization and Bax/Bak. Also, co-immunoprecipitation experiments showed that bnip3 interacted with the autophagy protein LC3 (microtubule-associated protein light chain 3). Although Bax-/Bak-deficient cells were resistant to bnip3-mediated cell death, inhibition of mitochondrial autophagy induced necrotic cell death. When investigating why these mitochondria had to be removed by autophagy, we discovered that bnip3 reduced both nuclear-and mitochondria-encoded proteins involved in oxidative phosphorylation. Interestingly, bnip3 had no effect on other mitochondrial proteins, such as Tom20 and MnSOD, or actin and tubulin in the cytosol. bnip3 did not seem to reduce transcription or translation of these proteins. However, we found that bnip3 caused an increase in mitochondrial protease activity, suggesting that bnip3 might promote degradation of proteins in the mitochondria. Thus, bnip3-mediated impairment of mitochondrial respiration induces mitochondrial turnover by activating mitochondrial autophagy. Cell Death and Differentiation (2011) 18, 721-731;doi:10.1038/cdd.2010.146;published online 19 November 2010

关键词： bnip3 Bcl-2 autophagy apoptosis mitochondria oxidative phosphorylation

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Silencing of bnip3 Results from Promoter Methylation by DNA Methyltransferase 1 Induced by the Mitogen-Activated Protein Kinase Pathway

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MOLECULES AND CELLS 2011年第6期31卷 579-583页

作者： An, Hyun-Jung Lee, Hayyoung Paik, Sang-Gi Chungnam Natl Univ Inst Biotechnol Coll Biol Sci & Biotechnol Taejon 305764 South Korea Chungnam Natl Univ Dept Biol Coll Biol Sci & Biotechnol Taejon 305764 South Korea Chungnam Natl Univ Brain Korea Daedeok R&D Innopolis Bio Brain Ctr 2 Coll Biol Sci & Biotechnol Taejon 305764 South Korea

We have previously shown that Ras mediates NO-induced bnip3 expression via the M E K-E RK-HIF-1 pathway in mouse macrophages, and that NO-induced death results at least in part from the induction of bnip3. In the present study, we describe another aspect of Ras regulation of bnip3 expression in pancreatic cancer cells. Human bnip3 promoter-driven luciferase activity was efficiently induced by activated Ras in AsPC-1, Miapaca-2, PK-1 and PANC-1 cells. However, expression of endogenous bnip3 was not induced, and bnip3 up-regulation by hypoxia was also inhibited. Treatment of the cells with the DNMT inhibitor, 5-aza-2-deoxycytidine, restored bnip3 induction, indicating that DNA methylation of the bnip3 promoter was responsible for the inhibition of bnip3 induction. Furthermore, inhibition of the MEK pathway with U0126 reduced DNMT1 expression, but not that of DNMT3a and 3b, and restored the hypoxia-inducibility of bnip3, suggesting that the DNA methylation of the bnip3 promoter was mediated by DNMT1 via the MEK pathway.

关键词： bnip3 DNMT1 MEK methylation Ras

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Mitophagy and cancer

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CANCER & METABOLISM 2015年第1期3卷 4页

作者： Chourasia, Aparajita H. Boland, Michelle L. Macleod, Kay F. Univ Chicago Ben May Dept Canc Res 929 East 57th St Chicago IL 60637 USA Univ Chicago Comm Canc Biol Chicago IL 60637 USA Comm Mol Metab Nutr Chicago IL 60637 USA Univ Chicago Ctr Comprehens Canc Gordon Ctr Integrat Sci Ben May Dept Canc Res Chicago IL 60637 USA

Mitophagy is a selective form of macro-autophagy in which mitochondria are selectively targeted for degradation in autophagolysosomes. Mitophagy can have the beneficial effect of eliminating old and/or damaged mitochondria, thus maintaining the integrity of the mitochondrial pool. However, mitophagy is not only limited to the turnover of dysfunctional mitochondria but also promotes reduction of overall mitochondrial mass in response to certain stresses, such as hypoxia and nutrient starvation. This prevents generation of reactive oxygen species and conserves valuable nutrients (such as oxygen) from being consumed inefficiently, thereby promoting cellular survival under conditions of energetic stress. The failure to properly modulate mitochondrial turnover in response to oncogenic stresses has been implicated both positively and negatively in tumorigenesis, while the potential of targeting mitophagy specifically as opposed to autophagy in general as a therapeutic strategy remains to be explored. The challenges and opportunities that come with our heightened understanding of the role of mitophagy in cancer are reviewed here.

关键词： Mitophagy Autophagosomes Parkin bnip3 NIX Mitochondrial dysfunction

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