本文研究了小麦面筋蛋白(WG)经胰蛋白酶限制性酶解和谷氨酰胺转氨酶(TG酶)交联后其流变特性和热特性的变化,并且对小麦面筋蛋白的结构进行了表征。结果表明,适当的胰蛋白酶限制性酶解有利于TG酶对小麦面筋蛋白的交联作用,使用80 U/g的胰蛋白酶限制性酶解和TG酶交联复合改性效果最为显著,其弹性模量G’和热变性温度Tg分别由2.26 k Pa和55.59℃提高为6.46k Pa和59.17℃。通过对小麦面筋蛋白的结构分析表明,适当的胰蛋白酶限制性酶解能够使小麦面筋蛋白分子间二硫键断裂,表面疏水性增大,从而使紧密地小麦面筋蛋白结构变得较为松散,暴露出更多谷氨酰胺残基供TG酶交联,导致水化小麦面筋蛋白形成更为多孔且致密的小麦面筋蛋白网络结构。但是过度的酶解将不利于TG酶的交联反应。
通过单因素及响应面试验研究了谷氨酰胺转氨酶(TG酶)对小麦蛋白凝胶性的改善作用,探讨了小麦蛋白浓度、TG酶浓度、反应温度、反应时间和反应p H对其凝胶特性的影响。结果表明,小麦蛋白质量浓度为20 g/100 m L,TG酶用量14 U/g小麦蛋白,p ...
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通过单因素及响应面试验研究了谷氨酰胺转氨酶(TG酶)对小麦蛋白凝胶性的改善作用,探讨了小麦蛋白浓度、TG酶浓度、反应温度、反应时间和反应p H对其凝胶特性的影响。结果表明,小麦蛋白质量浓度为20 g/100 m L,TG酶用量14 U/g小麦蛋白,p H 7.0,30℃反应30 min时,谷氨酰胺转氨酶对小麦蛋白的凝胶性改善效果最强,凝胶强度最大值达到120.099 g/cm2,比未改性小麦蛋白提高55.5%。同时乳化性、起泡性显著增加,分别比未改性提高83%和56.25%;起泡稳定性和保水性分别比改性前小麦蛋白提高5%和8.5%,但是溶解度和乳化稳定性分别比改性前降低9.91%和12.41%。
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