DNA甲基化和组蛋白修饰是表观遗传学中调控基因表达的两个重要方式。泛素样含PHD和环指域蛋白1(ubiquitin like with PHD and ring finger domains1,UHRF1)是一种多结构域的核蛋白，通过其特殊的结构域将DNA甲基化与组蛋白修饰联系起来...
DNA甲基化和组蛋白修饰是表观遗传学中调控基因表达的两个重要方式。泛素样含PHD和环指域蛋白1(ubiquitin like with PHD and ring finger domains1,UHRF1)是一种多结构域的核蛋白，通过其特殊的结构域将DNA甲基化与组蛋白修饰联系起来，参与基因转录调控。UHRF1在肝脏、肠、大脑等多个器官的生理功能状态调控及器官发育中发挥重要作用，此外其还参与机体的免疫反应和肿瘤发生。UHRF1缺陷的胚胎显示全基因组DNA甲基化水平显著降低，表明其在维持DNA甲基化方面中起着重要作用。
微管蛋白是构成微管的主要蛋白,其中α、β亚单位形成异二聚体,而γ-微管蛋白在微管组装中起作用。为了研究小鼠早期孤雌胚中γ-微管蛋白的动态变化,本实验采用了免疫荧光化学染色与激光共聚焦显微镜观察相结合的方法,在SrCl2激活的卵母细胞减数分裂以及早期孤雌胚有丝分裂过程中对γ-微管蛋白进行了定位观察。结果显示,SrCl2和细胞松弛素B(cytochalasin B,CB)诱导的第二次减数分裂中期(metaphaseⅡ of meiosis,MⅡ)小鼠卵母细胞恢复减数分裂,并且纺锤体始终与质膜平行,表明纺锤体旋转被抑制,但核分裂不受影响。减数分裂过程中γ-微管蛋白主要定位于中期纺锤体两极和后期分开的染色单体之间;孤雌活化两雌原核形成以后,γ-微管蛋白聚集在两雌原核周围。在早期孤雌胚有丝分裂间期无定形的γ-微管蛋白均匀分布于核;前中期γ-微管蛋白向两极移动,遍布于整个纺锤体区。有丝分裂中期、后期和末期γ-微管蛋白的分布变化与减数分裂相似。结果表明,SrCl2和CB激活的MⅡ卵母细胞产生杂合二倍体;γ-微管蛋白具有促微管负极帽形成和稳定微管的功能,从而促进纺锤体的形成;分裂后期和末期γ-微管蛋白的重新分布可能是由纺锤体牵引同源染色体分离所诱导的;γ-微管蛋白负责两雌原核的迁移靠近。
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