检索结果-内蒙古大学图书馆

中国免疫学杂志 2019年第13期35卷 1559-1563页

作者：聂向民朱海峰朱传福乔文本刘艳山东省血液中心中国造血干细胞捐献者资料库山东省分型实验室/HLA研究室

目的:鉴定分析hla新等位基因A*02:355的序列变异并预测分析其氨基酸残基改变在编码蛋白分子三维空间结构中的影响。方法:应用Luminex SSO流式、PCR-SBT及单等位基因特异性测序对1例A位点变异序列进行鉴定。应用Phyre2蛋白折叠识别在线... 详细信息

目的:鉴定分析hla新等位基因A*02:355的序列变异并预测分析其氨基酸残基改变在编码蛋白分子三维空间结构中的影响。方法:应用Luminex SSO流式、PCR-SBT及单等位基因特异性测序对1例A位点变异序列进行鉴定。应用Phyre2蛋白折叠识别在线服务器以及RasMol和PDB Protein Workshop分析软件,对其编码蛋白分子三级结构及其氨基酸残基改变特点在MHC分子三维空间结构中所处位置及可能影响进行模拟分析。结果:相较于A*02:03:01,其第98、102位核苷酸发生T->A、A->C替代,导致其编码氨基酸发生9F→Y改变。其编码蛋白分子三维结构模拟分析表明,该氨基酸变异位置位于α1和α2结构域抗原多肽结合凹槽β折叠片层底面的第1 β股链的中心位置,该位置亦参与构成抗原多肽结合凹袋B和凹袋C。结论:该等位基因序列被WHO hla命名委员会正式命名为A*02:355。分析预测此编码氨基酸改变将可能影响其MHC分子的抗原多肽结合及呈递功能。

关键词：人类白细胞抗原测序分型新等位基因模拟分析

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hla新等位基因A*24:191序列及其MHC编码蛋白分子三维结构模拟预测分析

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中华医学遗传学杂志 2022年第5期39卷 505-509页

作者：聂向民朱传福朱海峰刘艳邵静茹乔文本山东省血液中心HLA研究室/中国造血干细胞捐献者资料库山东省分型实验室济南250014

目的鉴定分析人类白细胞抗原(human leukocyte antigens,hla)新等位基因A*24:191序列,并对其MHC蛋白分子三维结构及其氨基酸残基改变在空间结构中的可能影响进行模拟预测分析。方法应用Luminex及PCR-SBT进行序列鉴定。应用Phyre2及RCSB ... 详细信息

目的鉴定分析人类白细胞抗原(human leukocyte antigens,hla)新等位基因A*24:191序列,并对其MHC蛋白分子三维结构及其氨基酸残基改变在空间结构中的可能影响进行模拟预测分析。方法应用Luminex及PCR-SBT进行序列鉴定。应用Phyre2及RCSB PDB分析软件,对其MHC蛋白分子三维结构进行模拟预测分析。Histocheck对比分析与A*24常见等位基因间差异。结果相较A*24:02序列,新等位基因A*24:191在256、265、270位发生G>C、G>C、A>T改变。MHC分子三维结构预测分析显示,相较hla-A*24:02,A*24:191第62位氨基酸残基由A*24:02的酸性谷氨酸(Glu)改变为中性谷氨酰胺(Gln),(Risler’s score,R=2),其残基侧链伸展方向都为自α螺旋向外指向groove凹槽;65位由向α螺旋内伸展小分子中性甘氨酸(Gly)改变为向螺旋上外伸展的长链碱性精氨酸(Arg)(R=52);66位由长链碱性赖氨酸(Lys)改变为中性天冬酰胺(Asn)(R=31),伸展方向都为自α螺旋指向groove凹槽。以上残基均位于构成抗原肽结合凹槽侧壁α螺旋上。其总相异性值DSS Score=3.85。从蛋白分子表面结构模拟图像上,可以清楚看到氨基酸残基改变致α螺旋表面结构形状发生明显改变。结论分析预测以上氨基酸残基性质、大小及构型的改变,将可能改变其多肽结合功能,并影响其与TCR及抗体的结合特性。

关键词：人类白细胞抗原 PCR-SBT 新等位基因结构预测

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人类白细胞抗原新等位基因A^＊24：257序列及其编码蛋白分子三维结构模拟分析

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国际免疫学杂志 2018年第4期41卷 367-371页

作者：聂向民山东省血液中心HLA研究室/中国造血干细胞捐献者资料库山东省分型实验室 250014

目的鉴定分析人类白细胞抗原（human leukocyte antigen,hla）新等位基因A＊24：257的序列变异及其氨基酸残基改变在其编码蛋白分子三维空间结构中的位置及影响.方法应用PCR-SBT测序分型技术发现1例等位基因结果异常样本,采用单等位... 详细信息

目的鉴定分析人类白细胞抗原（human leukocyte antigen,hla）新等位基因A＊24：257的序列变异及其氨基酸残基改变在其编码蛋白分子三维空间结构中的位置及影响.方法应用PCR-SBT测序分型技术发现1例等位基因结果异常样本,采用单等位基因特异性测序进行鉴定.应用Phyre2蛋白折叠识别在线建模服务器以及RasMol和PDB Protein Workshop分析软件,对其编码蛋白分子三级结构及其氨基酸残基改变特点在MHC分子三维空间结构中所处位置及可能影响进行模拟分析.结果样本A＊24：198等位基因第2外显子第155位核苷酸碱基发生了T-〉A碱基替代.导致相应的第28位密码子由GTG→GAG.其编码氨基酸由缬氨酸（Val,V）变为谷氨酸（Glu,E）.与A＊24：02：01相比,A＊24：257第28位编码氨基酸由中性缬氨酸（V）→酸性谷氨酸（E）,第29位由酸性天冬氨酸（D）→中性天冬酰胺（N）.其编码蛋白分子三级结构建模分析表明,该氨基酸变异位置位于 α1结构域β折叠片层底面的外侧第3β股链近转角处,接近抗原多肽结合槽中心外缘区域.结论该等位基因序列被WHO hla因子命名委员会正式命名A＊24：257.分析预测其编码氨基酸改变将可能影响A＊02：257分子的抗原多肽结合及呈递功能.

关键词：人类白细胞抗原测序分型新等位基因模建分析

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hla等位基因A*24:257编码蛋白分子变异特征分析

HLA等位基因A*24:257编码蛋白分子变异特征分析

引用

中国输血协会第九届输血大会

作者：聂向民朱海峰朱传福乔文本刘艳山东省血液中心HLA研究室中国造血干细胞捐献者资料库山东省分型实验室

目的鉴定分析hla新等位基因A24:257的序列变异及其编码氨基酸残基改变在其蛋白分子空间结构中的影响。方法使用SBT单基因特异性测序进行序列鉴定。应用SWISS-MODEL同源建模在线服务器以及RasMol和PDB Protein Workshop分析软件,对其编... 详细信息

目的鉴定分析hla新等位基因A24:257的序列变异及其编码氨基酸残基改变在其蛋白分子空间结构中的影响。方法使用SBT单基因特异性测序进行序列鉴定。应用SWISS-MODEL同源建模在线服务器以及RasMol和PDB Protein Workshop分析软件,对其编码蛋白分子空间结构及其氨基酸残基改变特点在MHC分子三维空间结构中可能影响进行模拟分析。结果 A24:257与标准等位基因A24:02:01相比,其第28位编码氨基酸由中性缬氨酸（V）→酸性谷氨酸（E）,第29位由酸性天冬氨酸（D）→中性天冬酰

关键词：编码蛋白等位基因 hla 分子变异特征分析

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